Advertisement

Sifat-sifat Enzim, Walaupun berbagai larutan yang mempunyai kemampuan bekerja seperti enzim telah dibuat selama 20 tahun setelah Buchner bersaudara memperagakan kemampuan ekstrak khamir memfermentasi gula secara katalisis, sifat kimiawi enzim itu tetap saja tidak diketahui. Baru pada tahun 1926 Sumner berhasil mengisolasi enzim pertama (urease) dalam bentuk kristal dan memperlihatkan bahwa zat itu adalah protein. Sejak itu ratusan macam enzim berhasil diisolasi dalam keadaan murni atau setengah murni, dan semuanya terbukti bersifat protein. Karena ternyata bahwa tidak ada perkecualian, maka cukup aman jika kita berasumsi bahwa semua enzim adalah protein, walaupun banyak yang memiliki komponen bukan protein, atau suatu kofaktor yang diperlukan untuk kegiatan katalisisnya. Oleh karena itu, enzim mungkin dapat didefinisikan sebagai protein yang mempunyai sifat katalisator.

Dalam memperbincangkan reaksi-reaksi yang dikatalisis enzim (sebagai kebalikan dari yang dikatalisis dengan katalisator nonbiologi) zat yang menjadi wadah enzim bereaksi lazimnya disebut substrat, dan bukan pereaksi seperti telah dikenal semula. Konvensi ini akan tetap terus diikuti dalam buku ini. Sama seperti semua katalisator, enzim memperlihatkan sifat-sifat umum sebagai berikut:

Advertisement
  1. Meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan cara menurunkan energi pengaktifannya, jadi meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi pada suatu waktu tertentu , ( 12.5). Walaupun demikian, perlu ditekankan di sini bahwa enzim hanya dapat mengkatalisis reaksi-reaksi yang ditinjau dari segi energinya mungkin terjadi, sebab bagaimanapun juga enzim tidak mendorong, melainkan hanya mempercepat pencapaian keseimbangan. Nilai konstanta keseimbangan K bagi reaksi tertentu selalu sama, apakah dalam reaksi itu ada enzim atau tidak.
  2. Walaupun enzim-enzim itu mengambil bagian dalam reaksi yang dikatalisisnya, tampaknya mereka tidak mengalami perubahan yang tetap sebab pada akhir reaksi mereka terbentuk kembali dan dengan demikian dapat digunakan secara terus-menerus. Kegiatan enzim yang dimurnikan kadang-kadang dinyatakan dengan angka jumlah perubahan (turnover number), yaitu jumlah molekul substrat yang dibantu oleh sebuah molekul enzim dalam satu menit, dalam lingkungan senyawa substrat yang berlebihan. Bagi sebagian besar enzim angka itu lebih dari 1000 dan bagi sebagian lagi di atas 1 000 000.
  3. Sebagai akibat butir (2), maka hanya sejumlah kecil enzim diperlukan untuk memberi efek yang besar sekali pada reaksi yang dikatalisisnya. Karena itu, tidak mengherankan bahwa enzim yang ada dalam sel hanya terdapat dalam jumlah sangat kecil dibandingkan dengan jumlah substrat yang turut serta dalam reaksi yang memerlukan katalisator enzim itu.

Selain sifat-sifat umum tersebut, enzim memiliki sifat khusus yang membedakannya dengan katalisator-katalisator lain. Sifat tambahan yang luar biasa ialah bahwa enzim sangat ‘selektif’ terhadap macam reaksi yang akan dikatalisisnya, walaupun hal ini bervariasi bagi berbagai enzim. Beberapa enzim akan bekerja pada suatu kelompok substrat yang satu sama lain sangat erat hubungannya, sedangkan ada enzimenzim lain yang akan bekerja hanya pada sebuah substrat. Sebuah contoh enzim yang tidak terlalu khusus diperlihatkan oleh karboksiesterase yang merupakan katalisator dalam hidrolisis berbagai ester alifatik.

R1 .COOR2 + H2O R’ .COOH + R2. OH

Sebenarnya hampir semua karboksiesterase akan menghidroli-

sis tiap ester alifatik (misalnya etil asetat dengan R1 = CH3 dan

R2 = C2H5 atau metil butirat dengan R1 = C3H7 dan R2 = CH3) sebab kekhususan karboksiesterase tidak beranjak jauh dari adanya ikatan ester dalam molekul substrat alifatik. Sifat molekul lain yaitu identitas kimia akar alifatik R1 dan R2 relatif tidak penting. Sebaliknya, kebanyakan enzim jauh lebih peka terhadap tipe substrat yang akan dikerjakannya. Misalnya maltosa dan selobiosa adalah dua disakarida serupa, kedua-duanya tersusun atas dua satuan D-glukosa yang diikat oleh ikatan 1,4 glikosida. Enzim maltase akan bertindak sebagai katalisator yang akan menghidrolisis maltosa, dan buk an selobiosa, sebab is hanya bekerja pada ikatan cx1,4 glikosida. Enzim selobiase yang menjadi katalisator untuk hidrolisis selobiosa akan bertindak sebaliknya, yaitu tidak bekerja untuk maltosa, sebab is hanya akan bekerja pada ikatan [31,4 glikosida.

Suatu hal ekstrem dari kekhususan ini diperlihatkan oleh dehidrogenase laktat yang mengoksidasi asam laktat menjadi asam piruvat:

CH3

H— C —OH COOH

asam L-laktat     — 2H

+ 2H       CH3

C = 0

COOH

asam piruvat

 

Enzim ini bukan hanya bereaksi dengan asam laktat dan tidak dengan asam lainnya, tetapi juga mengadakan diskriminasi antara dua isomer optik (lihat halaman 149), sebab enzim ini khusus hanya untuk L-isomer.

Sifat khusus lain suatu enzim ialah tanggapannya yang khas terhadap panas dan perubahan pH, yang terutama bergantung pada kenyataan bahwa enzim itu memang suatu protein. Akan lebih cocok jika sifat ini diuraikan pada bab setelah ini.

Advertisement